MARC

 008180601s2014        us          esm        001c    eng
■001MOKWON01257748
■00520180518094448
■007cr
■020    ▼a9781321125993
■035    ▼a(MiAaPQ)AAI3583137
■040    ▼aMiAaPQ▼cMiAaPQ
■090    ▼a전자도서(박사논문)
■1001  ▼aChen,  Cheng.
■24510▼aPch2  is  a  hexameric  ring  ATPase  that  remodels  the  meiotic  chromosome  axis  protein  Hop1▼h[electronic  resource]▼cChen,  Cheng.
■260    ▼a[Sl]▼bCornell  University▼c2014
■260  1▼aAnn  Arbor▼bProQuest  Dissertations  &  Theses▼c2014
■300    ▼a1  online  resource(202  p)
■500    ▼aSource:  Dissertation  Abstracts  International,  Volume:  75-10(E),  Section:  B.
■500    ▼aAdviser:  Eric  Alani.
■5021  ▼aThesis  (Ph.D.)--Cornell  University,  2014.
■506    ▼aThis  item  is  not  available  from  ProQuest  Dissertations  &  Theses.
■520    ▼aIn  most  organisms,  the  accurate  segregation  of  chromosomes  during  the  first  meiotic  division  requires  at  least  one  crossover  between  each  pair  of  homologous  chromosomes.  Crossovers  form  in  meiosis  from  programmed  double-strand  breaks  (DSBs)  that  are  preferentially  repaired  using  the  homologous  chromosome  as  a  template.  The  PCH2  gene  of  budding  yeast  is  required  to  establish  proper  meiotic  chromosome  structure,  and  to  regulate  meiotic  DSB  repair  outcomes.  PCH2  was  also  found  to  promote  meiotic  checkpoint  functions,  and  to  maintain  ribosomal  DNA  stability  during  meiosis.  The  major  focus  of  my  thesis  research  has  been  to  elucidate  the  molecular  mechanism  of  Pch2  function.  Pch2  contains  an  AAA  (A&barbelow;TPases  A&barbelow;ssociated  with  diverse  cellular  A&barbelow;ctivities)  domain  and  is  conserved  in  worms,  fruit  flies,  and  mammals.  I  performed  the  first  detailed  biochemical  analysis  of  Pch2,  and  found  that  purified  Pch2  oligomerizes  into  single  hexameric  rings  in  the  presence  of  nucleotide.  In  addition,  I  showed  that  Pch2  directly  binds  to  Hop1,  a  critical  component  of  the  synaptonemal  complex  that  facilitates  DSB  repair  to  form  crossovers.  Interestingly,  Hop1  binding  by  Pch2  induces  large  conformational  changes  in  Pch2  hexamers,  suggesting  that  Pch2  hexamers  exert  mechanical  forces  on  Hop1.  Importantly,  I  demonstrate  that  Pch2  subunits  coordinate  their  ATP  hydrolysis  activities  to  displace  Hop1  from  large  DNA  substrates,  providing  an  explanation  for  the  altered  localization  of  Hop1  in  pch2Delta  mutants  that  was  previously  observed.  Based  on  these  results  and  other  genetic  and  cell  biological  evidences  I  propose  that  Pch2  impacts  multiple  meiotic  chromosome  functions  by  directly  regulating  Hop1  localization.
■520    ▼aThe  second  part  of  my  thesis  involves  analyzing  the  pro-crossover  Msh4-Msh5  complex,  which  facilitates  interhomolog  crossover  formation  by  stabilizing  recombination  intermediates.  To  analyze  Msh4-Msh5  function,  I  assayed  spore  viability  and  crossover  levels  for  57  msh4  and  msh5    mutants  and  identified  threshold  mutants  that  showed  wild-type  spore  viability  but  significantly  decreased  crossover  levels.  These  findings  suggest  that  a  buffering  mechanism  exists  to  ensure  the  obligate  crossover  when  overall  crossover  levels  are  reduced.
■590    ▼aSchool  code:  0058.
■650  4▼aBiochemistry
■650  4▼aMolecular  biology
■650  4▼aGenetics
■690    ▼a0487
■690    ▼a0307
■690    ▼a0369
■71020▼aCornell  University▼bMolecular  Biology  and  Genetics.
■7730  ▼tDissertation  Abstracts  International▼g75-10B(E).
■773    ▼tDissertation  Abstract  International
■790    ▼a0058
■791    ▼aPh.D.
■792    ▼a2014
■793    ▼aEnglish
■85640▼uhttp://www.riss.kr/pdu/ddodLink.do?id=T14824050▼nKERIS▼z이  자료의  원문은  한국교육학술정보원에서  제공합니다.
■980    ▼a20180515▼f2018

미리보기

내보내기

chatGPT토론

Ai 추천 관련 도서